Perbezaan utama antara chaperon dan chaperonin ialah chaperon menjalankan pelbagai fungsi termasuk lipatan dan degradasi protein, membantu dalam pemasangan protein, dll., manakala fungsi utama chaperonin adalah untuk membantu dalam lipatan daripada molekul protein yang besar.
Molecular chaperons or chaperones ialah molekul protein yang membantu dalam proses pelipatan protein kepada struktur yang kompleks. Oleh itu, chaperonin adalah sejenis pendamping, yang termasuk protein kejutan haba. Daripada semua jenis pendamping, chaperonin ialah protein yang paling banyak dikaji kerana peranan penting yang dimainkan semasa lipatan protein yang betul. Oleh itu, tindakan chaperon dan chaperonin menghalang pengagregatan protein yang tidak dapat dipulihkan dan dengan itu membolehkan fungsinya. Chaperon dan chaperonin berbeza sedikit berdasarkan kefungsian kedua-dua molekul.
Apakah itu Chaperones?
Chaperones ialah protein yang membantu dalam pengumpulan protein, pelipatan protein dan dalam proses degradasi protein. Oleh itu, terdapat banyak kelas Molecular Chaperones. Pendamping yang mengikat pada permukaan hidrofobik protein memudahkan lipatan dan menghalang pengagregatan protein yang tidak dapat dipulihkan. Selain itu, pendamping boleh dikategorikan ke dalam kelas yang berbeza berdasarkan saiz dan petak selular. Chaperonin ialah salah satu kelas pendamping yang paling penting, iaitu protein kejutan haba.
Rajah 01: Tindakan Chaperon
Tambahan pula, pendamping diperlukan untuk proses degradasi protein. Apabila protein mengalami kesilapan lipatan, pendamping terlibat dalam proses ubiquitination yang membawa kepada pemusnahan protein.
Apakah itu Chaperonins?
Chaperonin ialah kelas pendamping yang terlibat secara khusus dalam pelipatan protein besar. Mereka mempunyai struktur tertentu. Chaperonin terdiri daripada struktur dua cincin yang boleh sama ada homo - dimerik atau hetero - dimerik. Kedua-dua struktur cincin ini membentuk dua rongga pusat. Setiap subunit mempunyai domain yang boleh mengikat permukaan hidrofobik protein. Sebaik sahaja pengikatan berlaku, chaperonin membawa perubahan konformasi dalam protein. Ini membolehkan lipatan protein yang betul.
Rajah 02: Chaperonins
Terdapat dua kategori utama chaperonin iaitu chaperonin kumpulan I dan chaperonin kumpulan II. Chaperonin Kumpulan I adalah prokariotik dan terutamanya termasuk protein kejutan haba bakteria seperti Hsp60 dan GroEL prokariotik. Chaperonin Kumpulan II termasuk Archean dan chaperonin eukariotik. Beberapa chaperonin kumpulan II ialah polipeptida berkaitan kompleks T dan GroES.
Apakah Persamaan Antara Chaperones dan Chaperonins?
- Chaperones dan Chaperonin ialah protein.
- Mereka terlibat terutamanya dalam lipatan protein.
- Kedua-duanya terikat pada kawasan hidrofobik protein.
- Ia boleh disintesis secara in vitro dan boleh digunakan dalam banyak penyelidikan yang berkaitan dengan salah lipatan protein.
Apakah Perbezaan Antara Chaperones dan Chaperonin?
Chaperones ialah protein yang terlibat dalam lipatan, degradasi dan pemasangan protein. Oleh itu, terdapat beberapa subkelas pendamping berdasarkan mekanisme tindakan. Ada yang terlibat dalam lipatan protein manakala ada yang terlibat dalam pelarutan protein terkumpul. Sebaliknya, chaperonin adalah sejenis pendamping, yang secara khusus melibatkan lipatan protein yang besar. Ini adalah perbezaan utama antara chaperon dan chaperonin. Selain itu, terdapat dua kumpulan chaperonin; kumpulan I chaperonin dan kumpulan II chaperonin.
Maklumat di bawah menunjukkan perbezaan antara pendamping dan pendamping dalam bentuk jadual.
Ringkasan – Chaperones vs Chaperonins
Chaperones ialah kelas biomolekul yang luas, iaitu protein. Mereka membantu dalam lipatan protein, degradasi dan pemasangan protein. Chaperonin adalah kelas pendamping yang secara khusus berfungsi dalam lipatan protein besar. Oleh itu, perbezaan utama antara chaperon dan chaperonin adalah berdasarkan fungsi kedua-dua protein. Mereka juga berbeza dalam struktur. Chaperon berbeza dalam struktur manakala chaperonin mempunyai struktur khusus dua gelang.
