Perbezaan Utama – Trypsin vs Chymotrypsin
Pencernaan protein ialah proses yang sangat penting dalam keseluruhan prosedur pencernaan dalam organisma hidup. Protein kompleks dicernakan ke dalam monomer asid aminonya dan diserap melalui usus kecil. Protein adalah penting kerana ia berfungsi sebagai fungsi utama dan peranan struktur dalam organisma. Pencernaan protein berlaku melalui enzim pencernaan protein yang termasuk trypsin, chymotrypsin, peptidases, dan protease. Trypsin ialah enzim pencerna protein yang memecahkan ikatan peptida pada asid amino asas yang termasuk lisin dan arginin. Chymotrypsin juga merupakan enzim penghadam protein yang memecahkan ikatan peptida pada asid amino aromatik seperti fenilalanin, triptofan, dan tirosin. Perbezaan utama antara trypsin dan chymotrypsin ialah kedudukan asid amino di mana ia membelah dalam protein. Trypsin membelah pada kedudukan asid amino asas manakala chymotrypsin membelah pada kedudukan asid amino aromatik.
Apakah Trypsin?
Trypsin ialah protein 23.3 kDa yang tergolong dalam keluarga protease serin dan substrat utamanya ialah asid amino asas. Asid amino asas ini termasuk arginin dan lisin. Trypsin ditemui pada tahun 1876 oleh Kuhne. Trypsin ialah protein globular dan wujud dalam bentuk tidak aktif iaitu trypsinogen – zymogen. Mekanisme tindakan tripsin adalah berdasarkan aktiviti protease serin.
Trypsin terbelah pada hujung terminal C asid amino asas. Ini adalah tindak balas hidrolisis dan berlaku pada pH - 8.0 dalam usus kecil. Pengaktifan trypsinogen berlaku melalui penyingkiran heksapeptida terminal, dan ia menghasilkan bentuk aktif; tripsin. Trypsin aktif terdiri daripada dua jenis utama; α – tripsin dan β-trypsin. Mereka berbeza dalam kestabilan haba dan strukturnya. Tapak aktif trypsin mengandungi Histidine (H63), asid Aspartik (D107) dan Serine (S200).
Rajah 01: Trypsin
Tindakan enzim trypsin dihalang oleh DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine dan EDTA. Aplikasi trypsin termasuk pemisahan tisu, trypsinization dalam kultur sel haiwan, pemetaan tryptik, kajian protein in vitro, cap jari dan dalam aplikasi kultur tisu.
Apakah itu Chymotrypsin?
Chymotrypsin mempunyai berat molekul 25.6 kDa dan tergolong dalam keluarga protease serin, dan ia adalah endopeptidase. Chymotrypsin wujud dalam bentuk tidak aktif iaitu chymotrypsinogen. Chymotrypsin ditemui pada tahun 1900-an. Chymotrypsin menghidrolisis ikatan peptida pada asid amino aromatik. Substrat aromatik ini termasuk tirosin, fenilalanin, dan triptofan. Substrat enzim ini terutamanya dalam isomer L dan sedia bertindak ke atas amida dan ester asid amino. pH optimum di mana chymotrypsin bertindak ialah 7.8 – 8.0. Terdapat dua bentuk utama chymotrypsin seperti chymotrypsin A dan chymotrypsin B dan mereka sedikit berbeza di dalamnya ciri-ciri struktur dan proteolitik. Tapak aktif chymotrypsin mengandungi triad pemangkin dan terdiri daripada Histidine (H57), asid Aspartik (D102) dan Serine (S195).
Rajah 02: Chymotrypsin
Pengaktif chymotrypsin ialah Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethilamonium bromide, Hexadecyltrimmethylammonium bromide dan Tetrabutylammonium bromide. Inhibitor chymotrypsin ialah peptidil aldehid, asid boronik, dan derivatif kumarin. Chymotrypsin digunakan secara komersil dalam sintesis peptida, pemetaan peptida dan cap jari peptida.
Apakah Persamaan Antara Trypsin dan Chymotrypsin?
- Kedua-dua enzim ialah protease serin.
- Kedua-dua enzim membelah ikatan peptida.
- Kedua-dua enzim bertindak dalam usus kecil.
- Kedua-dua enzim wujud dalam bentuk tidak aktif sebagai zymogen.
- Kedua-dua enzim terdiri daripada triad pemangkin yang mengandungi histidin, asid aspartik dan serin dalam tapak aktifnya.
- Kedua-dua enzim pada mulanya ditemui dan diekstrak daripada lembu.
- Penghasilan kedua-dua enzim dilakukan melalui teknik DNA rekombinan pada masa ini.
- Kedua-dua enzim bertindak pada pH asas yang optimum.
- Kedua-dua enzim digunakan secara in vitro dalam industri yang berbeza.
Apakah Perbezaan Antara Trypsin dan Chymotrypsin?
Trypsin vs Chymotrypsin |
|
| Trypsin ialah enzim penghadam protein yang akan membelah ikatan peptida pada asid amino asas seperti lisin dan arginin. | Chymotrypsin yang juga merupakan enzim pencerna protein memecahkan ikatan peptida pada asid amino aromatik seperti fenilalanin, triptofan dan tirosin. |
| Berat Molekul | |
| Berat molekul tripsin ialah 23.3 k Da. | Berat molekul chymotrypsin ialah 25.6 k Da. |
| Substrat | |
| Protein kompleks dicernakan ke dalam monomer asid aminonya dan diserap melalui usus kecil. | Substrat asid amino aromatik seperti tirosin, triptofan dan fenilalanin bertindak ke atas chymotrypsin. |
| Bentuk Zimogen Enzim | |
| Trypsinogen ialah bentuk trypsin yang tidak aktif. | Chymotrypsinogen ialah bentuk chymotrypsin yang tidak aktif. |
| Pengaktif | |
| Lantanida ialah pengaktif trypsin. | Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide dan Tetrabutylammonium bromide ialah pengaktif chymotrypsin. |
|
Perencat |
|
| DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine dan EDTA ialah perencat trypsin. | Peptidil aldehid, asid boronik dan derivatif kumarin ialah perencat chymotrypsin. |
Ringkasan – Trypsin vs Chymotrypsin
Peptidase atau enzim proteolitik membelah protein melalui hidrolisis ikatan peptida. Trypsin memecahkan ikatan peptida pada asid amino asas manakala chymotrypsin memecahkan ikatan peptida pada residu asid amino aromatik. Kedua-dua enzim adalah peptidase serin dan bertindak dalam usus kecil dalam persekitaran pH asas. Pada masa ini, banyak penyelidikan terlibat dalam menghasilkan trypsin dan chymotrypsin menggunakan teknologi DNA rekombinan dengan menggunakan spesies bakteria dan kulat yang berbeza kerana enzim ini mempunyai nilai industri yang tinggi. Ini ialah perbezaan antara trypsin dan chymotrypsin.
Muat turun Versi PDF Trypsin vs Chymotrypsin
Anda boleh memuat turun versi PDF artikel ini dan menggunakannya untuk tujuan luar talian seperti dalam nota petikan. Sila muat turun versi PDF di sini Perbezaan Antara Trypsin dan Chymotrypsin
