Perbezaan Antara Alpha Helix dan Helaian Berlipat Beta

Isi kandungan:

Perbezaan Antara Alpha Helix dan Helaian Berlipat Beta
Perbezaan Antara Alpha Helix dan Helaian Berlipat Beta

Video: Perbezaan Antara Alpha Helix dan Helaian Berlipat Beta

Video: Perbezaan Antara Alpha Helix dan Helaian Berlipat Beta
Video: Certot Bio SPM : Bab 4 _ Protein 2024, Julai
Anonim

Perbezaan Utama – Helaian Alpha Helix lwn Beta Pleated

Heliks alpha dan helaian berlipat beta ialah dua struktur sekunder yang paling biasa ditemui dalam rantai polipeptida. Kedua-dua komponen struktur ini merupakan langkah utama pertama dalam proses melipat rantai polipeptida. Perbezaan utama antara Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet adalah dalam strukturnya; mereka mempunyai dua bentuk berbeza untuk melakukan kerja tertentu.

Apakah Alpha Helix?

Heliks alfa ialah gegelung tangan kanan sisa asid amino pada rantai polipeptida. Julat sisa asid amino boleh berbeza dari 4 hingga 40 residu. Ikatan hidrogen yang terbentuk antara oksigen kumpulan C=O pada gegelung atas dan hidrogen kumpulan N-H gegelung bawah membantu untuk memegang gegelung bersama-sama. Ikatan hidrogen terbentuk bagi setiap empat sisa asid amino dalam rantai dengan cara di atas. Corak seragam ini memberikan ciri yang pasti seperti ketebalan gegelung dan ia menentukan panjang setiap pusingan lengkap di sepanjang paksi heliks. Kestabilan struktur alpha helix bergantung pada beberapa faktor.

Perbezaan Antara Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet
Perbezaan Antara Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet

Atom O dalam warna merah, atom N dalam warna biru, dan ikatan hidrogen sebagai garis putus-putus hijau

Apakah itu Beta Pleated Sheet?

Lembaran berlipat beta, juga dikenali sebagai helaian beta, dianggap sebagai bentuk kedua struktur sekunder dalam protein. Ia mengandungi helai beta yang disambung secara sisi oleh sekurang-kurangnya dua atau tiga ikatan hidrogen tulang belakang untuk membentuk lembaran berpintal dan berlipat seperti yang ditunjukkan dalam gambar. Sehelai beta ialah regangan rantai polipeptida; panjangnya biasanya bersamaan dengan 3 hingga 10 asid amino, termasuk tulang belakang dalam pengesahan lanjutan.

Perbezaan Utama - Helaian Alpha Helix lwn Beta Pleated
Perbezaan Utama - Helaian Alpha Helix lwn Beta Pleated

4-stranded antiselari serpihan kepingan β daripada struktur kristal enzim katalase.

a) menunjukkan ikatan hidrogen antiselari (bertitik) antara kumpulan peptida NH dan CO pada helai bersebelahan. Anak panah menunjukkan arah rantai, dan kontur ketumpatan elektron menggariskan atom bukan H. Atom O ialah bola merah, atom N berwarna biru, dan atom H diabaikan untuk kesederhanaan; rantai sisi ditunjukkan hanya kepada atom C rantai sisi pertama (hijau)

b) Pandangan tepi pada dua helai β tengah

Dalam helaian berlipat beta, rantai polipeptida berjalan bersama-sama antara satu sama lain. Ia mendapat nama "lembaran berlipat" kerana rupa struktur seperti gelombang. Mereka dihubungkan bersama oleh ikatan hidrogen. Struktur ini membolehkan pembentukan lebih banyak ikatan hidrogen dengan meregangkan rantai polipeptida.

Apakah perbezaan antara Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet?

Struktur Alpha Helix dan Helaian Berlipat Beta

Alpha Helix:

Dalam struktur ini, tulang belakang polipeptida diikat rapat di sekeliling paksi khayalan sebagai struktur lingkaran. Ia juga dikenali sebagai susunan helicoidal bagi rantai peptida.

Pembentukan struktur alfa heliks berlaku apabila rantai polipeptida dipintal menjadi lingkaran. Ini membolehkan semua asid amino dalam rantai membentuk ikatan hidrogen (ikatan antara molekul oksigen dan molekul hidrogen) antara satu sama lain. Ikatan hidrogen membenarkan heliks memegang bentuk lingkaran dan memberikan gegelung yang ketat. Bentuk lingkaran ini menjadikan heliks alfa sangat kuat.

Perbezaan Antara Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet -2
Perbezaan Antara Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet -2

Ikatan hidrogen ditunjukkan oleh titik kuning.

Helaian Berlipat Beta:

Apabila dua atau lebih serpihan rantai polipeptida bertindih antara satu sama lain, membentuk deretan ikatan hidrogen antara satu sama lain, struktur berikut boleh ditemui. Ia boleh berlaku dalam dua cara; susunan selari dan susunan anti selari.

Contoh struktur:

Alpha Helix: Kuku jari atau kuku kaki boleh diambil sebagai contoh struktur alpha helix.

Lembaran Berlipat Beta: Struktur bulu adalah serupa dengan struktur helaian berlipat beta.

Ciri-ciri struktur:

Alpha Helix: Dalam struktur alpha helix, terdapat 3.6 asid amino setiap pusingan heliks. Semua ikatan peptida adalah trans dan planar, dan kumpulan N-H dalam ikatan peptida menghala ke arah yang sama, iaitu lebih kurang selari dengan paksi heliks. Kumpulan C=O semua ikatan peptida menghala ke arah yang bertentangan, dan mereka selari dengan paksi heliks. Kumpulan C=O bagi setiap ikatan peptida terikat kepada kumpulan NH bagi ikatan peptida yang membentuk ikatan hidrogen. Semua kumpulan R- dihalakan ke luar dari heliks.

Lembaran Berlipat Beta: Setiap ikatan peptida dalam helaian berlipat beta adalah satah dan mempunyai pengubahsuaian. Kumpulan C=O dan N-H ikatan peptida daripada rantai bersebelahan berada dalam satah yang sama dan menghala ke arah satu sama lain membentuk ikatan hidrogen di antara mereka. Semua kumpulan R- dalam mana-mana rantai secara alternatif boleh berlaku di atas dan di bawah satah helaian.

Definisi:

Struktur sekunder: Ia adalah bentuk protein lipatan disebabkan oleh ikatan hidrogen antara kumpulan amida dan karbonil tulang belakangnya.

Disyorkan: