Perbezaan utama antara allosterisme positif dan negatif ialah alosterisme positif dalam protein menunjukkan pertalian tinggi untuk ligan, manakala alosterisme negatif dalam protein menunjukkan pertalian rendah untuk ligan.
Allosterisme atau tingkah laku alosterik ialah fenomena di mana aktiviti protein boleh diubah bergantung pada pengikatan beberapa molekul di tapak selain daripada tapak aktif protein (khususnya dalam enzim). Alosterisme positif menunjukkan bahawa pengikatan molekul efektor kepada enzim menyebabkan enzim menukar konfigurasinya kepada bentuk aktif. Sebaliknya, allosteirsm negatif menunjukkan bahawa pengikatan molekul effector menyebabkan enzim menukar konfigurasinya daripada bentuk aktif kepada bentuk tidak aktif.
Apakah itu Alosterisme Positif?
Alosterisme positif ialah perubahan dalam konfigurasi protein (kebanyakannya enzim) daripada bentuk tidak aktif kepada bentuk aktif apabila molekul efektor terikat. Molekul efektor mengikat dengan tapak selain daripada tapak aktif enzim; ia dipanggil tapak alosterik. Proses ini juga dikenali sebagai pengaktifan alosterik.
Contoh biasa bagi pengikatan molekul effector tersebut ialah ikatan molekul oksigen dengan molekul hemoglobin, yang mengaktifkan molekul hemoglobin untuk mengangkut oksigen ke sel dengan berkesan. Di sana, molekul oksigen mengikat dengan besi ferus molekul heme dalam molekul hemoglobin. Bentuk aktif dikenali sebagai oksi-hemoglobin, manakala bentuk tidak aktif dikenali sebagai deoksi-hemoglobin.
Apakah itu Allosterisme Negatif?
Alosterisme negatif ialah perubahan dalam konfigurasi enzim daripada bentuk aktif kepada bentuk tidak aktif apabila molekul efektor terikat. Molekul efektor mengikat dengan tapak selain daripada tapak aktif enzim; ia dipanggil tapak alosterik. Proses ini juga dikenali sebagai perencatan alosterik.
Rajah 01: Alosterisme Positif dan Negatif
Semasa allosterisme negatif, pengikatan satu ligan mengurangkan pertalian enzim untuk substrat di tapak aktif lain yang tersedia untuk pengikatan substrat. Contohnya ialah pengikatan 2, 3-BPG pada tapak alosterik pada hemoglobin, yang menyebabkan penurunan pertalian untuk oksigen semua subunit.
Apakah Perbezaan Antara Alosterisme Positif dan Negatif?
Dalam alosterisme positif, pengikatan molekul efektor kepada enzim menyebabkan enzim mengubah konfigurasinya menjadi bentuk aktif, manakala dalam alosterisme negatif, pengikatan molekul efektor menyebabkan enzim mengubah konfigurasinya daripada aktif. bentuk kepada bentuk tidak aktif. Perbezaan utama antara allosterism positif dan negatif ialah allosterism positif dalam protein menunjukkan pertalian tinggi untuk ligan, manakala allosterism negatif dalam protein menunjukkan pertalian rendah untuk ligan. Di samping itu, allosterism positif melibatkan pengaktifan, manakala allosteirsm negatif melibatkan perencatan. Pengikatan oksigen dengan hemoglobin ialah contoh allosterisme positif manakala pengikatan 2, 3-BPG dengan hemoglobin ialah contoh allosterisme negatif.
Infografik berikut menunjukkan perbezaan antara allosterisme positif dan negatif dalam bentuk jadual untuk perbandingan sebelah menyebelah.
Ringkasan – Alosterisme Positif lwn Negatif
Dalam allosterisme atau tingkah laku alosterik, aktiviti protein boleh diubah bergantung pada pengikatan beberapa molekul di tapak selain daripada tapak aktif protein (khususnya dalam enzim). Perbezaan utama antara allosterism positif dan negatif ialah allosterism positif dalam protein menunjukkan pertalian tinggi untuk ligan, manakala allosterism negatif dalam protein menunjukkan pertalian rendah untuk ligan.
