Perbezaan utama antara tapak alosterik dan tapak aktif ialah tapak alosterik ialah kawasan enzim yang membenarkan molekul pengaktif atau perencat untuk mengikat enzim dan sama ada mengaktifkan atau menghalang aktiviti enzim, manakala tapak aktif ialah rantau enzim di mana molekul substrat mengikat dan memangkinkan tindak balas yang mengakibatkan penghasilan produk tertentu.
Enzim ialah protein yang membantu tindak balas biokimia dalam tubuh manusia. Salah satu peranan enzim yang paling penting ialah pencernaan. Enzim juga membantu dengan pernafasan, membina otot, fungsi saraf, dan menyingkirkan toksin dalam badan. Enzim mempunyai kawasan yang berbeza dalam struktur di mana molekul boleh mengikat dan memangkinkan tindak balas. Tapak alosterik dan tapak aktif ialah dua kawasan berbeza dalam struktur enzim yang memudahkan pengikatan molekul dan tindak balas kimia seterusnya.
Apakah Tapak Alosterik?
Tapak allosterik ialah kawasan enzim yang membenarkan molekul pengaktif atau perencat untuk mengikat enzim yang sama ada mengaktifkan atau menghalang aktiviti enzim. Enzim berfungsi pada suhu yang berbeza bergantung kepada persekitaran. Beberapa faktor, termasuk kepanasan, kesejukan, pH, lokasi dalam badan, dan bahan lain, mempengaruhi aktiviti enzim sebagai tambahan kepada substrat utama. Terdapat beberapa bahan yang mengikat enzim di tapak yang berbeza selain daripada tapak aktif biasa. Tapak yang membenarkan bahan lain mengikat dikenali sebagai tapak alosterik. Tapak alosterik membenarkan bahan lain sama ada mengaktifkan, menghalang atau mematikan aktiviti enzim. Ini berlaku apabila bahan lain terikat pada tapak alosterik dan mengubah pengesahan atau bentuk enzim.
Rajah 01: Tapak Alosterik
Contoh pengaktif alosterik ialah pengikat oksigen kepada hemoglobin. Pengikatan alosterik oksigen kepada hemoglobin mengubah pengesahan hemoglobin dan meningkatkan pertaliannya untuk lebih banyak oksigen. Proses ini memastikan hemoglobin akan mengangkut jumlah maksimum oksigen dari kawasan yang kaya dengan oksigen seperti paru-paru. Satu lagi contoh perencat alosterik ialah ATP dalam respirasi selular. Satu enzim penting yang terlibat dalam glikolisis ialah fosfofruktokinase. Enzim ini menukarkan ADP kepada ATP. Apabila terdapat terlalu banyak ATP dalam sel, ATP berfungsi sebagai perencat alosterik yang mengikat tapak alosterik fosfofruktokinase untuk melambatkan penukaran ADP kepada ATP.
Apakah Tapak Aktif?
Tapak aktif ialah kawasan enzim di mana molekul substrat mengikat dan mengalami tindak balas untuk membuat produk. Tapak aktif dibahagikan lagi kepada dua tapak berbeza: tapak mengikat dan tapak calalytic. Di tapak pengikatan, sisa asid amino tapak aktif membentuk ikatan sementara dengan substrat. Sebaliknya, dalam tapak pemangkin, sisa asid amino tapak aktif memangkinkan tindak balas substrat tersebut.
Rajah 02: Tapak Aktif
Tapak aktif enzim biasanya mempunyai tiga hingga empat asid amino, manakala asid amino lain dalam enzim diperlukan untuk mengekalkan struktur tertier enzim. Tapak aktif enzim boleh memangkinkan tindak balas berulang kali kerana sisa tidak berubah pada akhir tindak balas. Proses ini dicapai secara normal dengan merendahkan tenaga pengaktifan tindak balas. Oleh itu, lebih banyak substrat mempunyai tenaga yang mencukupi untuk menjalani tindak balas kimia.
Apakah Persamaan Antara Tapak Alosterik dan Tapak Aktif?
- Tapak alosterik dan tapak aktif ialah dua kawasan berbeza dalam struktur enzim yang memudahkan pengikatan molekul dan tindak balas kimia seterusnya.
- Kedua-dua tapak terdiri daripada asid amino.
- Tapak ini mempunyai bentuk yang unik.
- Kedua-dua tapak adalah sangat penting untuk aktiviti enzim dan tindak balas pemangkin enzim.
Apakah Perbezaan Antara Tapak Alosterik dan Tapak Aktif?
Tapak alosterik ialah kawasan enzim yang membenarkan molekul pengaktif atau perencat mengikat enzim untuk mengaktifkan atau menghalang aktiviti enzim, manakala tapak aktif ialah kawasan enzim di mana molekul substrat mengikat dan memangkinkan tindak balas. mengakibatkan pengeluaran produk tertentu. Oleh itu, ini adalah perbezaan utama antara tapak alosterik dan tapak aktif. Tambahan pula, tapak alosterik hanya terdapat dalam enzim alosterik, manakala tapak aktif terdapat dalam semua enzim.
Maklumat di bawah menunjukkan perbezaan antara tapak alosterik dan tapak aktif dalam bentuk jadual untuk perbandingan sebelah menyebelah.
Ringkasan – Tapak Allosterik lwn Tapak Aktif
Tapak alosterik dan tapak aktif ialah dua kawasan berbeza dalam struktur enzim. Tapak alosterik ialah kawasan enzim yang membenarkan molekul pengaktif atau perencat untuk mengikat enzim yang sama ada mengaktifkan atau menghalang aktiviti enzim, manakala tapak aktif ialah kawasan enzim di mana molekul substrat mengikat dan memangkinkan tindak balas yang mengakibatkan penghasilan bahan tertentu. produk. Jadi, ini ialah perbezaan utama antara tapak alosterik dan tapak aktif.
