Hemoglobin lwn Myoglobin
Myoglobin dan hemoglobin ialah hemoprotein yang mempunyai keupayaan untuk mengikat oksigen molekul. Ini adalah protein pertama yang mempunyai struktur tiga dimensi yang diselesaikan oleh kristalografi sinar-X. Protein adalah polimer asid amino, bergabung melalui ikatan peptida. Asid amino adalah blok bangunan protein. Berdasarkan bentuk keseluruhannya, protein ini dikategorikan di bawah protein globular. Protein globular mempunyai bentuk yang agak sfera atau ellipsoidal. Ciri-ciri berbeza protein globular unik ini membantu organisma untuk mengalihkan molekul oksigen di antara mereka. Tapak aktif protein khas ini terdiri daripada protoporfirin IX besi (II) yang dibungkus dalam poket kalis air.
Myoglobin
Myoglobin berlaku sebagai protein monomerik di mana globin mengelilingi heme. Ia bertindak sebagai pembawa oksigen sekunder dalam tisu otot. Apabila sel otot sedang bertindak, mereka memerlukan sejumlah besar oksigen. Sel-sel otot menggunakan protein ini untuk mempercepatkan resapan oksigen dan mengambil oksigen untuk masa pernafasan yang kuat. Struktur tertier mioglobin adalah serupa dengan struktur protein globul larut air biasa.
Rantai polipeptida myoglobin mempunyai 8 heliks α tangan kanan yang berasingan. Setiap molekul protein mengandungi satu kumpulan protetik heme dan setiap sisa heme mengandungi satu atom besi terikat secara koordinat pusat. Oksigen terikat terus pada atom besi kumpulan prostetik heme.
Hemoglobin
Hemoglobin berlaku sebagai protein tetramerik di mana setiap subunit terdiri daripada globin yang mengelilingi heme. Ia adalah pembawa oksigen seluruh sistem. Ia mengikat molekul oksigen dan kemudian diangkut melalui darah oleh sel darah merah.
Dalam vertebrata, oksigen meresap melalui tisu paru-paru ke dalam sel darah merah. Oleh kerana hemoglobin adalah tetramer, ia boleh mengikat empat molekul oksigen sekaligus. Oksigen terikat kemudiannya diedarkan ke seluruh badan dan dilepaskan daripada sel darah merah ke sel pernafasan. Hemoglobin kemudian mengambil karbon dioksida dan mengembalikannya ke paru-paru. Oleh itu, hemoglobin berfungsi untuk menghantar oksigen yang diperlukan untuk metabolisme selular dan mengeluarkan bahan buangan yang terhasil, karbon dioksida.
Hemoglobin terdiri daripada beberapa rantai polipeptida. Hemoglobin manusia terdiri daripada dua subunit α (alfa) dan dua β (beta). Setiap subunit α mempunyai 144 residu, dan setiap subunit β mempunyai 146 residu. Ciri-ciri struktur kedua-dua subunit α (alfa) dan β (beta) adalah serupa dengan mioglobin.
Hemoglobin lwn Myoglobin
• Hemoglobin mengangkut oksigen dalam darah manakala mioglobin mengangkut atau menyimpan oksigen dalam otot.
• Mioglobin terdiri daripada satu rantai polipeptida dan hemoglobin terdiri daripada beberapa rantai polipeptida.
• Tidak seperti mioglobin, kepekatan hemoglobin dalam sel darah merah adalah sangat tinggi.
• Pada mulanya, mioglobin mengikat molekul oksigen dengan sangat mudah dan akhir-akhir ini menjadi tepu. Proses pengikatan ini sangat cepat dalam mioglobin berbanding hemoglobin. Hemoglobin pada mulanya mengikat oksigen dengan sukar.
• Mioglobin berlaku sebagai protein monomerik manakala hemoglobin berlaku sebagai protein tetramerik.
• Dua jenis rantai polipeptida (dua rantai α dan dua rantai β) terdapat dalam hemoglobin.
• Mioglobin boleh mengikat satu molekul oksigen yang dipanggil monomer, manakala hemoglobin boleh mengikat empat molekul oksigen, yang dipanggil tetramer.
• Mioglobin mengikat oksigen lebih ketat daripada hemoglobin.
• Hemoglobin boleh mengikat dan memunggah kedua-dua oksigen dan karbon dioksida, tidak seperti mioglobin.
