Perbezaan Utama – Enzim vs Koenzim
Tindak balas kimia menukar satu atau lebih substrat kepada produk. Tindak balas ini dimangkinkan oleh protein khas yang dipanggil enzim. Enzim bertindak sebagai pemangkin untuk kebanyakan tindak balas tanpa dimakan. Enzim diperbuat daripada asid amino dan mempunyai urutan asid amino unik yang terdiri daripada 20 asid amino yang berbeza. Enzim disokong oleh molekul organik bukan protein kecil yang dipanggil kofaktor. Koenzim adalah salah satu jenis kofaktor yang membantu enzim melakukan pemangkinan. Perbezaan utama antara enzim dan koenzim ialah enzim ialah protein yang memangkinkan tindak balas biokimia manakala koenzim ialah molekul organik bukan protein yang membantu enzim mengaktifkan dan memangkinkan tindak balas kimia. Enzim ialah makromolekul manakala koenzim ialah molekul kecil.
Apakah itu Enzim?
Enzim ialah pemangkin biologi sel hidup. Mereka adalah protein yang terdiri daripada ratusan hingga berjuta-juta asid amino yang diikat bersama seperti mutiara pada tali. Setiap enzim mempunyai urutan asid amino yang unik, dan ia ditentukan oleh gen tertentu. Enzim mempercepatkan hampir semua tindak balas biokimia dalam organisma hidup. Enzim hanya mempengaruhi kadar tindak balas, dan kehadirannya adalah penting untuk memulakan penukaran kimia kerana tenaga pengaktifan tindak balas diturunkan oleh enzim. Enzim mengubah kadar tindak balas tanpa dimakan atau tanpa mengubah struktur kimia. Enzim yang sama boleh memangkinkan penukaran lebih banyak substrat kepada produk dengan menunjukkan keupayaan untuk memangkinkan tindak balas yang sama berulang kali.
Enzim sangat spesifik. Enzim tertentu mengikat dengan substrat tertentu dan memangkinkan tindak balas tertentu. Kekhususan enzim disebabkan oleh bentuk enzim. Setiap enzim mempunyai tapak aktif dengan bentuk tertentu dan kumpulan berfungsi untuk pengikatan tertentu. Hanya substrat tertentu akan sepadan dengan bentuk tapak aktif dan terikat dengannya. Kekhususan pengikatan substrat enzim boleh dijelaskan oleh dua hipotesis yang dinamakan hipotesis kunci dan kunci dan hipotesis kesesuaian teraruh. Hipotesis kunci dan kunci menunjukkan padanan antara enzim dan substrat adalah khusus serupa dengan kunci dan kunci. Hipotesis kesesuaian teraruh memberitahu bahawa bentuk tapak aktif mungkin berubah agar sesuai dengan bentuk substrat tertentu yang serupa dengan sarung tangan yang dipasang pada tangan seseorang.
Tindak balas enzimatik dipengaruhi oleh beberapa faktor seperti pH, suhu, dsb. Setiap enzim mempunyai nilai suhu optimum dan nilai pH untuk berfungsi dengan cekap. Enzim juga berinteraksi dengan kofaktor bukan protein seperti kumpulan prostetik, koenzim, pengaktif, dll. untuk memangkinkan tindak balas biokimia. Enzim boleh dimusnahkan pada suhu tinggi atau dengan keasidan atau kealkalian yang tinggi kerana ia adalah protein.
Rajah 01: Model kesesuaian teraruh aktiviti enzim.
Apakah itu Koenzim?
Tindak balas kimia dibantu oleh molekul bukan protein yang dipanggil kofaktor. Kofaktor membantu enzim untuk memangkinkan tindak balas kimia. Terdapat pelbagai jenis kofaktor dan koenzim adalah satu jenis di antaranya. Koenzim ialah molekul organik yang bergabung dengan kompleks substrat enzim dan membantu proses pemangkinan tindak balas. Mereka juga dikenali sebagai molekul penolong. Ia terdiri daripada vitamin atau berasal daripada vitamin. Oleh itu, diet harus mengandungi vitamin yang menyediakan koenzim penting untuk tindak balas biokimia.
Koenzim boleh mengikat dengan tapak aktif enzim. Mereka mengikat longgar dengan enzim dan membantu tindak balas kimia dengan menyediakan kumpulan berfungsi yang diperlukan untuk tindak balas atau dengan mengubah konformasi struktur enzim. Oleh itu, pengikatan substrat menjadi mudah, dan tindak balas memacu ke arah produk. Sesetengah koenzim bertindak sebagai substrat sekunder dan berubah secara kimia pada penghujung tindak balas, tidak seperti enzim.
Koenzim tidak boleh memangkinkan tindak balas kimia tanpa enzim. Mereka membantu enzim untuk menjadi aktif dan menjalankan fungsi mereka. Sebaik sahaja koenzim mengikat dengan apoenzim, enzim menjadi bentuk aktif enzim yang dipanggil holoenzim dan memulakan tindak balas.
Contoh koenzim ialah Adenosine triphosphate (ATP), Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD), Flavin adenine dinucleotide (FAD), Koenzim A, vitamin B1, B2, dan B6, dsb.
Rajah 02: Pengikatan kofaktor dengan apoenzim
Apakah perbezaan antara Enzim dan Koenzim?
Enzim lwn Koenzim |
|
| Enzim ialah pemangkin biologi yang mempercepatkan tindak balas kimia. | Koenzim ialah molekul organik yang membantu enzim untuk memangkinkan tindak balas kimia. |
| Jenis Molekul | |
| Semua enzim adalah protein. | Koenzim ialah bukan protein. |
| Perubahan disebabkan Reaksi | |
| Enzim tidak diubah kerana tindak balas kimia. | Koenzim diubah secara kimia akibat tindak balas. |
| Kekhususan | |
| Enzim adalah khusus. | Koenzim tidak khusus. |
| Saiz | |
| Enzim ialah molekul yang lebih besar. | Koenzim ialah molekul yang lebih kecil. |
| Contoh | |
| Amilase, proteinase dan kinase ialah contoh enzim. | NAD, ATP, koenzim A dan FAD ialah contoh koenzim. |
Ringkasan – Enzim lwn Koenzim
Enzim memangkinkan tindak balas kimia. Koenzim membantu enzim untuk memangkinkan tindak balas dengan mengaktifkan enzim dan menyediakan kumpulan berfungsi. Enzim ialah protein yang terdiri daripada asid amino. Koenzim bukan protein. Mereka terutamanya berasal dari vitamin. Ini ialah perbezaan antara enzim dan koenzim.
